比如蛋白质的别构效应,意义RT分别是别构别构效应,也称别构效应。因此,具有多个亚基的别构酶不仅具有别构 效应,还具有别构 效应之后多个亚基之间的协同作用,别构 效应试剂的结合位点别构 效应试剂的结合位点是蛋白质,别构 效应DNA效应一个国际研究小组用单分子生物物理学的方法严格证实了别构效应在DNA中的存在。

1、简述蛋白质各个结构层次的基本特点

蛋白质的分子结构可以分为四个层次来描述它的不同方面:1 .一级结构蛋白质的一级结构又称一级结构或化学结构,是指蛋白质中氨基酸的排列顺序。蛋白质分子中的氨基酸主要通过肽键相互连接。肽键由一个氨基酸分子中的α氨基和另一个相邻氨基酸分子中的α羧基收缩而成。以这种方式连接的氨基酸聚合物被称为肽。多肽链中的氨基酸称为氨基酸残基,因为它们在相互连接的过程中在α氨基上失去了H,在α羧基上失去了OH。

一般来说,多肽表达的时候,总是N端:写在左边,C端写在右边。肽链中除肽键外,还有二硫键,由肽链中相应位置的两个半胱氨酸脱氢而成,是肽链内和肽链间的主要桥键。2.二级结构二级结构是指多肽链本身扭曲折叠的规则结构或构象。这种结构是通过肽链内部或之间的氢键来维持的。常见的二级结构有四种:α螺旋、β折叠、β转角和自由缠绕。

2、蛋白质变性作用和变构作用有何本质区别

蛋白质变性与变构作用(又称蛋白质别构 效应)有三个区别,相关介绍如下:1 .两者的本质区别:1。蛋白质变性的本质:在物理或化学因素的影响下,分子中原有的特定构象发生变化,从而产生其性质。2.蛋白质变构效应的本质:蛋白质与其配体结合后,蛋白质的空间结构发生变化,从而调节蛋白质的生物功能,使其适合功能需要。

2.蛋白质变构作用的结果:蛋白质活性发生变化,但不一定会丧失。三、蛋白质变性的原因不同:1。变性的原因:蛋白质受到物理或化学因素的影响,使其分子内部结构和性质发生变化。一般认为,蛋白质的二级和三级结构被改变或破坏,是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等。可以使蛋白质变性的物理方法包括加热、紫外线和X射线照射、超声波、剧烈振动或搅拌。

3、举例说明蛋白质变构 效应与意义RT

即别构-1别构-1/也叫变构效应这种变化叫别构效应。别构效应,其意义主要是形成代谢的负反馈调节。即当一个代谢途径的代谢产物增加时,反馈抑制了关键酶,减缓了代谢速率,避免了代谢产物的积累。

4、 别构 效应与蛋白质的四级结构有必然关系吗

根据定义,蛋白质分子中亚基的空间排列以及亚基接触位点的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。别构 效应是寡聚蛋白质与配体结合改变蛋白质构象,从而导致蛋白质生物活性改变的现象。所以我觉得-0。柏文中文别构-1别构-1/的结合位点是蛋白质。别构 效应指蛋白质与其配体结合后的构象变化,使其更适合功能需要。这种变化叫做别构 效应。别构 效应:主要构成代谢的负反馈调节。即当一个代谢途径的代谢产物增加时,反馈抑制了关键酶,减缓了代谢速率,避免了代谢产物的积累。

5、 别构 效应与协同 效应有什么区别

嗯,考研考完了,有时间给你解决这个问题!这两个概念没有必然联系!这往往很重要。所以很容易产生疑问。协同作用效应指一种酶或功能蛋白的多个亚基之间的相互作用。也就是说酶必须是多亚基的,所以可以称为“协同效应”,单亚基的酶没有协同效应。而别构 效应是指带有别构中心(或别构位点)的酶。所有的酶都有活性中心(催化中心),但不一定别构 center。

所以,简而言之,协同效应是指多个亚基之间的效应,而别构 效应是指单个亚基的催化调节。为什么很容易迷茫?因为大多数别构酶都是多亚基酶。这句话是课本上的原话。所以我们大多数人在讨论别构酶的时候,默认别构酶是多亚基酶。因此,具有多个亚基的别构酶不仅具有别构 效应,还具有别构 效应之后多个亚基之间的协同作用。而单个亚基别构酶(罕见)没有协同作用效应。

6、 别构 效应的DNA 效应

一个国际研究小组通过单分子生物物理学的手段,严谨地证实了别构 效应在DNA中的存在。这项研究揭示了DNA的一个新的基本性质,它不仅在物理学上非常有趣,而且具有重大的生理学意义。相关研究发表在最近的《科学》杂志上。别构 效应广泛存在于蛋白质中,尤其是酶中。别构 效应描述了与远离活性中心的变构位点结合的效应因子可以通过蛋白质的长程构象变化影响蛋白质功能(酶活性)的现象。

7、 别构 效应的 效应通性

研究比较充分的酶别构是大肠杆菌的天冬氨酸转氨酶,它催化以下反应:氨甲酰磷酸 L-天冬氨酸→N-氨酰L-天冬氨酸 磷酸。该反应是胞嘧啶核苷三磷酸(CTP)合成的第一步,被终产物CTP的反馈所抑制,但被腺嘌呤核苷三磷酸(ATP)所抑制。酶反应速度与底物浓度的关系。图中曲线呈S形,表明底物具有正协同作用。加阴性效应 CTP,活性下降,S型更明显。

大多数别构酶都有这种S型曲线。在温和的化学处理后,ATC酶可以解聚为两个催化亚单位(三聚体)和三个调节亚单位(二聚体),例如用对羟基汞苯甲酸(PCMB)处理,催化亚基仍有催化活性,但不再受效应影响,调节亚基无催化活性,但仍能与效应结合。更强烈的处理,如十二烷基硫酸钠(SDS),会将催化亚基和调节亚基解聚成6个单体。


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